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Repliement oxydatif

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En biochimie, le repliement oxydatif est le processus responsable de la formation de ponts disulfure entre résidus de cystéine lors du repliement de certaines protéines. Le terme « oxydatif » est un anglicisme calqué sur l'expression anglaise oxidadive folding, mais les expressions « repliement oxydant » ou « repliement par oxydation », qui seraient plus correctes en français, ne se rencontrent jamais dans la littérature.

Il s'agit d'une réaction d'oxydoréduction impliquant les groupes thiol de deux résidus de cystéine pour former un résidu de cystine, caractérisé par la présence d'un disulfure intramoléculaire[1],[2]. Les électrons issus de la protéine oxydée circulent ensuite à travers une succession d'autres protéines avant d'être cédés à un accepteur d'électron.

Ce processus a été particulièrement étudié sur la ribonucléase pancréatique bovine[3],[4],[5],[6], ou ribonucléase A, enzyme qui se prête particulièrement bien aux travaux sur les protéines.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Y. Akiyama, S. Kamitani, N. Kusukawa et K. Ito, « In vitro catalysis of oxidative folding of disulfide-bonded proteins by the Escherichia coli dsbA (ppfA) gene product », Journal of Biological Chemistry, vol. 267, no 31,‎ , p. 22440-22445 (PMID 1429594, lire en ligne)
  2. (en) Benjamin P. Tu, Siew C. Ho-Schleyer, Kevin J. Travers, Jonathan S. Weissman, « Biochemical Basis of Oxidative Protein Folding in the Endoplasmic Reticulum », Science, vol. 290, no 5496,‎ , p. 1571-1574 (PMID 11090354, DOI 10.1126/science.290.5496.1571, Bibcode 2000Sci...290.1571T, lire en ligne)
  3. (en) Michelle M. Lyles et Hiram F. Gilbert, « Catalysis of the oxidative folding of ribonuclease A by protein disulfide isomerase: dependence of the rate on the composition of the redox buffer », Biochemistry, vol. 30, no 3,‎ , p. 613-619 (PMID 1988050, DOI 10.1021/bi00217a004, lire en ligne)
  4. (en) Michelle M. Lyles et Hiram F. Gilbert, « Catalysis of the oxidative folding of ribonuclease A by protein disulfide isomerase: pre-steady-state kinetics and the utilization of the oxidizing equivalents of the isomerase », Biochemistry, vol. 30, no 3,‎ , p. 619-625 (PMID 1988051, DOI 10.1021/bi00217a005, lire en ligne)
  5. (en) Sakurako Shimotakahara, Carlos B. Ríos, John H. Laity, Diane E. Zimmerman, Harold A. Scheraga et Gaetano T. Montelione, « NMR Structural Analysis of an Analog of an Intermediate Formed in the Rate-Determining Step of One Pathway in the Oxidative Folding of Bovine Pancreatic Ribonuclease A:  Automated Analysis of 1H, 13C, and 15N Resonance Assignments for Wild-Type and [C65S, C72S] Mutant Forms », Biochemistry, vol. 36, no 23,‎ , p. 6915-6929 (PMID 9188686, DOI 10.1021/bi963024k, lire en ligne)
  6. (en) Hang-Cheol Shin et Harold A. Scheraga, « Catalysis of the Oxidative Folding of Bovine Pancreatic Ribonuclease A by Protein Disulfide Isomerase », Journal of Molecular Biology, vol. 300, no 4,‎ , p. 995-1003 (PMID 10891284, DOI 10.1006/jmbi.2000.3928, lire en ligne)